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Zona de príons na proteína Spike das vacinas anti-Covid. Convergência de 3 publicações




A doença da vaca louca é a doença do príon mais conhecida. O príon é um tipo de proteína que é anormal em conformação ou dobramento e capaz de transmitir essa forma mal dobrada para variantes normais da mesma proteína. Esses chamados príons patogênicos caracterizam várias doenças neurodegenerativas fatais e transmissíveis em humanos e muitos outros animais. Ainda não está claro o que faz com que a proteína normal se dobre mal, mas a estrutura tridimensional anormal é suspeita de conferir propriedades infecciosas, reconfigurando moléculas de proteína vizinhas na mesma forma.

Quando, no início da pandemia de Covid, o professor Montagnier alertou para o risco da presença de sequências de príons, pessoas de pensamento correto na indústria da mídia se mobilizaram para desacreditá-lo.

Nenhuma investigação séria foi realizada, além daquela realizada pela OMS em que Peter Daszak estava lamentavelmente envolvido no caso do laboratório de Wuhan.

Pior, vacinamos massivamente jovens e idosos sem nos preocuparmos muito com as possíveis consequências. Em suma, recusamo-nos a ter em conta as vozes que saíram do consenso político-industrial-académico oficial. Não se presta mais atenção ao sofrimento causado pela vacinação.



Os 3 estudos abaixo tornam obrigatória a denúncia da estratégia de vacinação imposta aos cidadãos desconhecedores dos perigos.

A proteína spike SARS CoV2 pode causar doenças priônicas. 3 estudos identificaram a sequência responsável

O desdobramento de proteínas priônicas humanas e proteínas semelhantes a príons é amplamente reconhecido como desempenhando um papel causador em muitas doenças neurodegenerativas. Com base em evidências experimentais in vitro e in vivo sobre a doença semelhante ao príon e príon, várias equipes procuraram nos últimos meses demonstrar irrefutavelmente que a glicoproteína spike do SARS-CoV-2 contém características de sequências de aminoácidos estendidas de uma proteína semelhante a príons para inferir seu potencial de causar doença neurodegenerativa.

E isso não é tudo. Esses cientistas demonstram a presença dessas zonas de príons nas vacinas. TODAS as vacinas de mRNA!


A equipe de Stéphanie Seneff vai além e descreve as contribuições da proteína spike, através de suas propriedades semelhantes a príons, para neuro-inflamação e doenças neurodegenerativas; distúrbios de coagulação no sistema vascular; para ir mais longe risco de doença devido à supressão da regulação da proteína priônica no contexto da resistência generalizada à insulina; e outras complicações de saúde. https://assets.cureus.com/uploads/review_article/pdf/129846/20230211-12350-mqqdep.pdf

Testemunho do marido de uma mulher com doença de Creuzfeld Jacob.

A publicação da equipe Montagnier Perez destaca a zona de príons no pico do SARS CoV 2. TODAS as vacinas são carregadas com ele

Uma publicação recente deve atrair a atenção das autoridades de saúde. Chega-nos da equipe do falecido Professor Nobel Luc Montagnier.

Voltemos ao conteúdo da publicação deste janeiro de 2023. Os autores procuraram destacar a presença de uma região específica na proteína spike original do SARS-CoV-2 e em todas as variantes de "vacinas" construídas a partir do vírus de Wuhan.

Nova doença priônica gerada por uma sequência de príons na região da Spike.

O assombro apresentado por esta publicação consiste na presença de uma zona de príons no Protéina Spike.


Além disso, esta região do príon no pico do SARS-CoV-2 tem uma densidade de mutação oito vezes maior do que o resto da Spike e, no entanto, estranhamente, toda essa região do príon desaparece completamente na variante Omicron.

Até o final de 2021, 20 haviam morrido dentro de 4,76 meses após a injeção ofensiva. Destes, 8 morreram subitamente dentro de 2,5 meses, confirmando a rápida progressão desta forma acelerada da doença de Creuzfeldt-Jacob. Até junho de 2022, outros 5 pacientes haviam morrido e, no momento em que este artigo foi escrito, apenas um permanece vivo. 19 vacinas de mRNA, doença neuropsiquiátrica, evolução do vírus COVID

A natureza se livra do que não é natural para ela

O laboratório de Wuhan produziu um coronavírus quimérico que tem a capacidade de se ligar ao receptor ACE2 em células humanas? Essa é a pergunta que todos se fizeram desde o início da pandemia. O professor Montagnier foi o primeiro a se questionar no set do CNEWS em abril de 2020. Ele foi rapidamente silenciado, passando-o como um cavalheiro senil que não sabia o que ele estava dizendo. A passagem onde ele é questionado sobre a identidade de "nós" é deliciosa!

O Prêmio Nobel na época se referia a uma zona de príons, mas também à presença de segmentos do HIV.

O que é interessante no estudo de janeiro é o fato de que essa sequência de príons não é mais encontrada na variante de Omicron. E por uma boa razão, de acordo com pesquisadores franceses, a natureza se livra do que não é natural para ela.


O cientista argentino Ariel Fernandez se baseou neste artigo de Nicholas Wade para opinar que o SARS-CoV-2 é o resultado da manipulação genética de um coronavírus de morcego destinado a promover a transmissibilidade para humanos.

Estudo de janeiro de 2022 que demonstra a presença de zona de príons na sequência de Spike

Poucos dias antes da morte do professor Montagnier, um estudo foi publicado relatando uma zona de príons no pico do SARS CoV 2:

Os domínios semelhantes aos príons na proteína spike do SARS-CoV-2 diferem entre suas variantes e permitem mudanças na afinidade pela ACE2. Extratos

Você pode ler:

No entanto, os domínios semelhantes a príons (PrD) do proteoma SARS-CoV-2 não foram analisados. Neste estudo in silico, utilizando o algoritmo PLAAC, identificou-se a presença de domínios semelhantes a príons na proteína spike do SARS-CoV-2. Em comparação com outros vírus, uma diferença marcante foi observada nos domínios de distribuição príons na proteína Spike, uma vez que:

O SARS-CoV-2 é o único coronavírus com um domínio semelhante a um príon encontrado no domínio de ligação ao receptor da região S1 da proteína spike.

A presença e a distribuição única de domínios semelhantes a príons dentro dos domínios de ligação ao receptor SARS-CoV-2 da proteína spike é de particular interesse porque, embora as proteínas SARS-CoV-2 e SARS-CoV S compartilhem o mesmo receptor de células hospedeiras, a enzima conversora de angiotensina 2 (ACE2), o SARS-CoV-2 demonstra afinidade 10-20 vezes maior pela ACE2.

Identificamos domínios semelhantes a príons na hélice α 1 do receptor ACE2 que interagem com o domínio de ligação ao receptor viral do SARS-CoV-2. Finalmente, encontramos diferenças substanciais no domínio príon da região S1 da proteína spike entre variantes emergentes, incluindo Omicron (B.1.1.529). Tomados em conjunto, os presentes resultados indicam que as PrDs identificadas no domínio de ligação ao receptor SARS-CoV-2 (RBD) e na região ACE2 que interagem com a RBD desempenham papéis funcionais importantes na adesão e entrada viral.

***

Anexos

1. Os domínios semelhantes a príons na proteína spike do SARS-CoV-2 diferem entre suas variantes e permitem mudanças na afinidade pela ACE2

Em sua introdução, os pesquisadores retornam ao contexto global diante de um novo coronavírus (agora chamado de síndrome respiratória aguda grave-2 ou SARS-CoV-2, causador da doença por coronavírus 2019 (COVID-19)) que se espalhou de Wuhan pela China e, a partir daí, pelo resto do mundo.

O SARS-CoV-2 é um novo membro do gênero Betacoronavirus (β-CoV) de grandes vírus de RNA de fita simples envelopados. Este gênero não inclui apenas vírus que causam infecções humanas fatais, como síndrome respiratória aguda grave (SARS) e síndrome respiratória do Oriente Médio (MERS), mas também abrange vírus que causam resfriados não fatais, incluindo o coronavírus humano OC43 (HCoV-OC43) e o coronavírus humano HKU1 (HCoV-HKU1).

Embora a pneumonia grave e a fibrose pulmonar sejam fundamentais para a patogênese da COVID-19, SARS e MERS, esses sintomas não são típicos de infecções causadas por HCoV-OC43 e HCoV-HKU1.

Como outros β-CoVs, o genoma do novo vírus SARS-CoV-2 codifica as proteínas estruturais necessárias para a formação eficiente de viriões infecciosos; estes incluem proteínas spike (S), envelope (E), membrana (M) e nucleocapsídeos (N). O principal determinante da especificidade do hospedeiro de β-CoVs é a proteína S localizada na superfície, que desempenha um papel crítico na infecção, mediando a ligação viral aos receptores da superfície da célula hospedeira e facilitando a entrada viral.

A proteína S consiste em duas grandes regiões: o N-terminal S1 e o C-terminal S2. S1 é responsável por reconhecer os receptores de células hospedeiras, incluindo o domínio de ligação ao receptor (RBD), e exibe maior variabilidade de sequência do que S2 (S1 compartilha aproximadamente 70% de identidade com a de outros β - CoVs humanos). A região S2 integrada à membrana responsável pela fusão é mais conservada do que a de S1.

No SARS-CoV-2, o RBD em S1 permite que o vírus se ligue diretamente ao domínio peptidase do complexo hospedeiro da enzima conversora de angiotensina 2 (ACE2), mediando a entrada do vírus em células suscetíveis.

Notavelmente, em comparação com o SARS-CoV, o SARS-CoV-2 tem uma maior afinidade de ligação para ACE2 (que é o receptor comum do SARS-CoV-2 e SARS-CoV), com uma interação mais ampla com ACE2 (sugerida devido à dinâmica baseada em movimentos correlacionados e distúrbios de energia eletrostática) expressa não apenas nos pulmões, mas também nos rins, testículos e coração.

Mutações na sequência do genoma do SARS-CoV-2 são responsáveis pelo surgimento de novas variantes do SARS-CoV-2, muitas das quais são caracterizadas por taxas de transmissão mais altas.

Recentemente, realizamos uma análise e identificamos pela primeira vez domínios virais semelhantes a príons (PrDs), que acreditamos serem novos reguladores da montagem de virions com um papel a desempenhar nas interações vírus-células hospedeiras.

Esses estudos foram consistentes com estudos anteriores, mostrando que, além do papel patológico que os príons desempenham em humanos – sendo implicados nas doenças de Alzheimer e Parkinson, diabetes e muitas outras patologias humanas – o desdobramento de proteínas também desempenha papéis fisiológicos importantes em eucariotas e procariontes.

2. Doenças do príon

Sobre as doenças priônicas

As doenças priônicas são distúrbios cerebrais degenerativos raros e fatais que ocorrem em todo o mundo em humanos e animais. Eles pertencem à categoria geral de doenças cerebrais chamadas proteinopatias, que incluem a doença de Alzheimer, a doença de Parkinson e a esclerose lateral amiotrófica (ELA). Embora existam várias formas de doença priônica, a mais comum é a doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ). O acrônimo CJD é frequentemente usado para se referir a todas as formas de doença do príon humano. Quanto às doenças priónicas que afectam os animais, existe a encefalopatia espongiforme bovina (EEB) em bovinos, o tremor epizoótico em ovinos e caprinos, bem como a doença crónica perdedora de veados (MDC) em veados, alces, alces e caribus. Embora essas doenças sejam raras, elas causaram sérios problemas de saúde pública devido às suas muitas características incomuns e desafiadoras.

Como as doenças priônicas afetam o cérebro?

Os cérebros de humanos e animais com doença do príon desenvolvem danos chamados "alteração espongiforme" ou "espongiose" porque, sob um microscópio, o tecido se parece com uma esponja com muitos pequenos orifícios. Além disso, o tecido cerebral contém depósitos anormais de uma proteína particular chamada proteína príon (PrP). Esses ataques patológicos podem ser causados por variações genéticas ou ocorrer espontaneamente na mesma pessoa. Podem, no entanto, resultar de uma transmissão infecciosa entre indivíduos da mesma espécie ou de espécies diferentes.

Proteínas príons como agentes infecciosos

O agente infeccioso das doenças priônicas não se acredita ser bactérias, vírus ou parasitas. De fato, a maioria dos cientistas acredita que é uma forma anormal da proteína príon (PrP). A forma normal de PrP (PrPc) está presente em todos os seres humanos e animais saudáveis. No entanto, quando ocorre uma doença priônica, uma ou algumas moléculas de PrPc são, por uma razão ou outra, transformadas em uma forma infecciosa anormal ou príon (partícula de proteína infecciosa). Moléculas anormais podem então converter a maioria das moléculas de PrPc da mesma pessoa ou animal na forma anormal, resultando em doença neurológica. Em determinadas circunstâncias (como durante procedimentos médicos invasivos ou exposição a alimentos contaminados com EEB), podem ser transmitidas doenças priónicas, uma vez que, em alguns casos, o contacto com equipamento contaminado com prions, mesmo numa pequena proporção, pode desencadear este processo em pessoas saudáveis.


O artigo completo está disponível no grupo do Telegram dos Alunos, se você ainda não é meu aluno não deixe para depois

acesse: www.sun.eduzz.com/1361425



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